中性粒細胞明膠酶相關脂質NGAL單克隆抗體：NGAL具有強大的功能，除了作為載脂家族成員具有結合并運輸疏水性小分子的功能外，還與炎癥、胚胎發(fā)育、免疫應答、趨化作用、信號轉導以及多種腫瘤的發(fā)生與發(fā)展過程相關。

 993年，Kjeldsen等在研究中性粒細胞中92kD的MMP-9時發(fā)現了一種25kD的新蛋白。進一步研究發(fā)現，這種新蛋白是一種由178個氨基酸殘基組成的單體，既能夠自身聚合形成46kD的同源二聚體，也能夠與MMP-9聚合形成135kD的異源二聚體，是一種新的lipocalin，因此被命名為neutropil gelatinase-associated lipocalin，簡稱為NGAL

主要功能
NGAL具有強大的功能，除了作為載脂家族成員具有結合并運輸疏水性小分子的功能外，還與炎癥、胚胎發(fā)育、免疫應答、趨化作用、信號轉導以及多種腫瘤的發(fā)生與發(fā)展過程相關。
NGAL可消炎、抗炎，可促進腎臟祖細胞向早期腎小管上皮細胞分化，可修復N-鈣黏蛋白，上調保護酶血紅素加氧酶和抑制細胞死亡。

 抗體的結構域
Ig分子的兩條重鏈和兩條輕鏈都可折疊成數個球形結構域(domain)，每個結構域行使其相應的功能。輕鏈有VL和CL兩個結構域；IgG、IgA和IgD的重鏈有VH、CH1、CH2和CH3四個結構域；IgM和IgE的重鏈有五個結構域，即多一個CH4結構域。每個結構域由約110個氨基酸組成，氨基酸序列具有相似性，其二級結構是由幾條多肽鏈折疊形成的兩個反向平行的β片層(anti—parallel β sheet)構成的，兩個β片層中心的兩個半胱胺酸殘基由一個鏈內二硫鍵垂直連接，形成一個“β桶狀(βbarrel)”或“β-三明治 (β sandwich)”結構，這種折式稱為免疫球蛋白折疊(immunoglobulin folding)。許多膜型和分泌型的蛋白質分子也含有這類*折疊的二級結構，因此，這類分子被統(tǒng)稱為免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily，IgSF)

中性粒細胞明膠酶相關脂質NGAL單克隆抗體

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